自然界中的加氢酶（即[FeFe]-H2ase，[NiFe]-H2ase）可以有效且可逆地催化质子（H+）向氢（H2）的转化。由于埋藏在蛋白质支架中的[MFeS2](M = Fe, Ni)簇被确定为活性催化中心，研究人员几十年来一直努力在人工光合作用中复制析氢反应。但是[NiFe]-H2ase模拟物的研究远远滞后，原因是异质双金属中心的结构复杂性更高。理解异双金属结构和性质一直是具有挑战性的，并且在光催化系统中，还原的中间体寿命很短，以至于形成的中间体的身份和催化作用仍然不清楚。
有鉴于此，中国科学院理化技术研究所吴骊珠院士等人，受天然[NiFe]-H2酶的启发，设计了模拟物1,(dppe)Ni(μ‐pdt)(μ‐Cl)Ru(CO)2Cl，可以在光催化条件下实现高效析氢。
本文要点
1）由于RuII和FeII具有相似的化合价壳结构，因此异双金属模拟物中RuII的配位化学应与[NiFe]-H2酶中FeII的配位相似。1的X射线晶体学分析表明，Ni中心保持扭曲的正方形平面几何形状，而Ru原子具有与桥pdt配体中的两个μ-S原子，两个CO和两个Cl配位的八面体几何形状。由于每个金属的饱和18e-构型，该络合物即使在空气中也是稳定的。
2）在光还原、电还原和化学单电子还原过程中捕获了一个新种2。原位红外光谱(IR)、电子顺磁共振(EPR)、核磁共振(NMR)、X射线吸收光谱(XAS)以及密度泛函理论(DFT)计算的实验研究，证实了2的二聚体结构是一个封闭的壳层，以RuI为中心的对称结构。
3）分离出的二聚体2在析H2的光催化中显示出真正的催化作用，翻转频率TOF为1936 h-1，然而模拟物1仅作为预催化剂，在还原为2后才发挥析氢作用。
总之，2在光催化中具有显著的催化活性和独特的二聚体结构，这为进一步研究氢化酶模拟物的析氢反应提供了广阔的研究前景。
参考文献：
Li-Zhu Wu et al. Identifying a Real Catalyst of [NiFe]‐Hydrogenase Mimic for Exceptional H2 Photogeneration. Angew., 2020.
DOI: 10.1002/anie.202006593
https://doi.org/10.1002/anie.202006593
