细菌细胞色素P450 101A1（P450_cam）是众多P450酶结构的原型，对同源底物（樟脑）有较高的反应活性。有鉴于此，范德堡大学医学院F. Peter Guengerich等报道了通过X射线晶体学、NMR、FTIR表征对包括P450_cam的多种不同P450进行表征，动力学结果显示底物结合到不同P450中的过程是一种构象选择性方式，其中底物能够结合到未配位酶的一种单独构象上，发现P450_cam和底物樟脑结合的过程主要通过诱导拟合机制（induced-fit mechanism），其中酶结合樟脑后发生构象变化。这种过程通过改变樟脑、P450_cam的浓度得以验证。此外，作者发现附属假单胞氧还蛋白不会改变底物的结合结构。

本文要点：

（1）

通过对P450_cam樟脑复合物的解离速率（15 s^-1）、对数据结果进行拟合，得到其中最小的动力学机制，其中樟脑结合速率达到1.5×107 M-1 s-1，起始P450_cam·樟脑复合物的动态可逆平衡（k_forward 112 s^-1, k_reverse 28 s^-1）。

这种诱导拟合机制和以往所报道的一些哺乳动物P450、细菌P450_BM-3的机制有所区别，说明不同的P450在识别各种底物过程中具有不同过程和相互之间的区别。

（2）

这种行为并未在对其他类似结构可能通过构象选择性识别的底物（(+)-α-蒎烯(Pinene)、2-金刚烷酮(2-Adamantanone)）参与过程中发现。

参考文献

F. Peter Guengerich*, Stella A. Child, Ian R. Barckhausen, and Margo H. Goldfarb, Kinetic Evidence for an Induced-Fit Mechanism in the Binding of the Substrate Camphor by Cytochrome P450_cam, ACS Catal. 2021, 11, 639–649

DOI: 10.1021/acscatal.0c04455

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.0c04455