糖基转移酶GTs（Glycosyltransferases）能够在碳水化合物和糖缀合物中构建糖苷键，当受体分子不同、形成的糖苷键不同（C-O、C-N、C-S、C-C），能够产生不同结果。有鉴于此，丹麦技术大学David Teze、Ditte H. Welner，巴塞罗那大学Carme Rovira等报道了从靛蓝植物蓼蓝（indigo plant Polygonum tinctorium）中得到糖基转移酶UGT₁，能够以相似的速率催化N-，O-，S-糖基化。通过对酶-底物（给体/供体）的结构进行解析，而且通过实验诱变、QM/MM模拟，揭示了其中N-，O-，S-糖基化反应的机理。此外，作者通过对活性位点的修饰，实现了糖基化反应中三种羰基化反应的选择性产生区别。

本文要点：

（1）

作者发现当芳基受体不同，反应机理产生明显的区别，从而能够调节反应的O-，N-，S-的羰基化选择性。该结果能够用于帮助对GT1变体进行设计，从而实现具有特定活性的生物技术。

参考文献

David Teze*, Joan Coines, Folmer Fredslund, Kshatresh D. Dubey, Gonzalo N. Bidart, Paul D. Adams, John E. Dueber, Birte Svensson, Carme Rovira*, and Ditte H. Welner,* O-/N-/S-Specificity in Glycosyltransferase Catalysis: From Mechanistic Understanding to Engineering, ACS Catal. 2021, 11, 1810-1815

DOI: 10.1021/acscatal.0c04171

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.0c04171