颗粒甲烷单加氧酶（pMMO）是甲烷营养细菌C₁代谢途径中的第一种酶。由于这种酶在接近室温时能有效地将甲烷转化为甲醇，因此它已成为了解这种困难的C₁化学的范例。pMMO是一种由三个亚基（PmoB、PmoA和PmoC）和分布在不同位点的12-14个铜组成的膜结合蛋白。X射线晶体结构只显示了三个位点上的三个单核铜，既没有揭示活性位点的位置，也没有揭示酶的催化机制。有鉴于此，中国台湾中央研究院的S. I. Chan等研究人员，报道了报道了颗粒甲烷单加氧酶低温结构中的铜中心揭示了甲烷氧化的催化机制。。

本文要点

1）研究人员报道了一个在2.5的甲基荚膜球菌（Bath）holo-pMMO的cyro-EM结构，并发展了定量的静电电位分析来研究铜辅助因子的非蛋白密度。

2）结果证实了在A位点有一个单核Cu^I，在B位点有两个Cu^I，并在膜（D位点）和PmoB（E簇）的水暴露C端亚区的PmoA/PmoC界面上发现了额外的Cu^I簇。

本文研究发现完成了pMMO催化转化所需的最小铜因子集，根据先前提出的机理的化学原理，提供了甲烷氧化催化机制的一个概貌。

参考文献：

W.-H. Chang, et al. Copper Centers in the Cryo-EM Structure of Particulate Methane Monooxygenase Reveal the Catalytic Machinery of Methane Oxidation. JACS, 2021.

DOI：10.1021/jacs.1c04082

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c04082