作为核糖体中唯一编码N取代氨基酸，脯氨酸促进了独特的二级蛋白质结构。胶原蛋白是人体中含量最丰富的蛋白质，其高脯氨酸含量对形成其标志性的三螺旋结构至关重要。50多年来，脯氨酸一直被认为是合成胶原蛋白结构和性能的必需品。有鉴于此，美国犹他大学的Yang Li等研究人员，发现了类肽残基形成多样的、高稳定性的胶原三重螺旋。

本文要点

1）研究人员描述了N-取代甘氨酸(N-glys)，也称为类肽残基，表现出类似或大于脯氨酸的一般三螺旋倾向，使稳定的三螺旋胶原模拟肽(CMPs)的合成具有前所未有的侧链多样性。

2）在原子分辨晶体结构、圆二色性和计算表征的支持下，研究人员研究了超过30个含有N-gly的CMPs发现，N-glys稳定三螺旋主要是通过空间上将单个链预组织成聚脯氨酸-II螺旋。

3）研究组证明了带有奇异侧链(包括可点击的炔和光敏侧链)的N-甘氨酸使CMPs能够用于功能应用，包括对细胞粘附和迁移的时空控制。

本文研究揭示的结构原理为新一代的胶原模拟疗法和材料提供了机会。

参考文献：

Julian L. Kessler, et al. Peptoid Residues Make Diverse, Hyperstable Collagen Triple-Helices. JACS, 2021.

DOI：10.1021/jacs.1c00708

https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.1c00708