人们发现无膜细胞器的多种RNA结合的蛋白能够形成与退行性疾病有关的病理性淀粉蛋白，但是目前对这种团聚结构的调节机制并不清楚。

有鉴于此，苏黎世联邦理工学院Paolo Arosio等研究了蛋白-RNA相互作用如何能够调节hnRNPA1A（肌萎缩侧索硬化(amyotrophic lateral sclerosis,ALS)，也叫做运动神经元病）的蛋白如何形成凝聚结构以及从液体转变为淀粉状结构。

本文要点

（1）

当没有RNA时，形成凝聚结构促进hnRNPA1A发生团聚，并且纤维丝位于凝聚体的界面。当加入RNA后，调节溶液相转变为淀粉样结构的过程与RNA/蛋白的比例有关。

（2）

当加入RNA的浓度较低，RNA能够促进凝聚和形成淀粉样蛋白，RNA起到的催化作用能够增加浓相和稀相之间的界面相互作用；当加入的RNA浓度较高，通过重入阶段行为导致凝聚受到阻碍，但是在更久的时间能够观测发现形成hnRNPA1A淀粉样。这项研究结果展示说明核酸-蛋白之间的相互作用能够影响生成淀粉样蛋白过程的动力学和分子过程。

参考文献

Morelli, C., Faltova, L., Capasso Palmiero, U. et al. RNA modulates hnRNPA1A amyloid formation mediated by biomolecular condensates. Nat. Chem. (2024)

DOI: 10.1038/s41557-024-01467-3

https://www.nature.com/articles/s41557-024-01467-3