Angew:限域在MOF内的蛋白质增强稳定性
纳米技术 纳米 2024-11-11

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与溶液中的蛋白质相比,封装在密闭空间内的单个蛋白质可以产生不同的性质,但控制包封蛋白质的数量及其环境仍然具有挑战性。

有鉴于此,东京大学Makoto Fujita、Takahiro Nakama等报道表明,通过将单个蛋白质封装在自组装配位笼的结构明确、可调控的空腔,能够增强蛋白质的稳定性。

本文要点

(1)

在尺寸可调的配位笼的均匀腔内,成功地限域15种不同大小(直径3-6nm)和性质(如等电点和疏水性)的蛋白质。

(2)

通过各种不同的分析技术,发现在变性条件下,如暴露于有机溶剂、热量和缓冲液中,蛋白质保持了二级结构和酶催化活性。这些研究结果表明,这种配位笼有可能作为合成主体,精确控制空腔内的蛋白质功能。

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参考文献

Risa Ebihara, Takahiro Nakama, Ken Morishima, Maho Yagi-Utsumi, Masaaki Sugiyama, Daishi Fujita, Sota Sato, Makoto Fujita, Physical Isolation of Single Protein Molecules within Well-Defined Coordination Cages to Enhance Their Stability, Angew. Chem. Int. Ed. 2024

DOI: 10.1002/anie.202419476

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/anie.202419476

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